Аминокислоты, пептиды и белки

Глицин может реагировать и с кислотой, и со щёлочью. Соединённые между собой аминокислотные остатки образуют пептиды, а длинные цепи с определённой пространственной организацией лежат в основе белков. В этой теме важно различать перенос протона, образование связи между остатками и изменение формы уже существующей цепи.

Строение аминокислот

Аминокислоты содержат карбоксильную и аминофункцию. В простейших примерах это группы COOH и NH₂. У α-аминокислот аминогруппа находится при атоме C, соседнем с карбоксильным.

Для большинства обычных α-аминокислот нейтральную структурную схему записывают так:

H₂N–CH(R)–COOH.

R — боковая группа: у глицина это H, у аланина CH₃. Формулы глицина NH₂CH₂COOH и аланина NH₂CH(CH₃)COOH показывают отличие состава. Пролин имеет циклическое строение со вторичной аминогруппой и не укладывается буквально в схему со свободной NH₂.

Аминокислот много, и не каждая природная аминокислота является обычным строительным компонентом белков. В основном школьном рассмотрении белки образованы остатками α-аминокислот. Глицин не имеет хирального центра при α-C; для многих других важных представителей пространственное строение существенно.

Двойственные кислотно-основные свойства

Карбоксильная группа может отдавать протон, а аминогруппа — принимать. Поэтому у аминокислот есть свойства кислот и оснований. В кристалле и во многих водных условиях существенна форма с противоположными зарядами внутри одной частицы:

H₃N⁺–CH₂–COO⁻.

Цвиттер-ион содержит и положительный, и отрицательный заряженные фрагменты. У показанной формы глицина суммарный заряд равен нулю, но это не молекула без внутренних зарядов. Соотношение форм зависит от pH.

В кислой среде карбоксилат принимает протон; школьная сокращённая запись для глицина:

H₃N⁺–CH₂–COO⁻ + H⁺ → H₃N⁺–CH₂–COOH.

В щелочной среде протон аммонийного фрагмента связывается с OH⁻:

H₃N⁺–CH₂–COO⁻ + OH⁻ → H₂N–CH₂–COO⁻ + H₂O.

Это кислотно-основные превращения, а не окисление атомов углерода. Вблизи изоэлектрической точки средний суммарный заряд частиц данной аминокислоты равен нулю. Такая точка не обязана соответствовать pH 7: у разных аминокислот есть разные боковые группы.

Ионное строение помогает объяснять твёрдое кристаллическое состояние и сравнительно высокие температуры плавления с возможным разложением. Растворимость зависит от всей молекулы, поэтому утверждение «все аминокислоты одинаково растворимы» неверно.

Пептидная связь и последовательность

Карбоксильный фрагмент одной аминокислоты может соединиться с азотом другой. Пептидная связь — амидная связь C(=O)–N; в обычной школьной схеме виден фрагмент –CO–NH–. Для двух глицинов формальный суммарный баланс:

2H₂N–CH₂–COOH → H₂N–CH₂–CO–NH–CH₂–COOH + H₂O.

Получается дипептид глицилглицин. Нейтральные формулы здесь показывают связность атомов; реальный ионный состав зависит от среды. В живой клетке синтез белка требует активированных участников, энергии и специальных молекулярных механизмов, а не простого смешивания аминокислот.

Из глицина и аланина возможны разные последовательности: глицилаланин и аланилглицин. Они имеют одинаковый суммарный состав, но различный порядок остатков. Последовательность записывают от аминного N-конца к карбоксильному C-концу.

В одной линейной цепи из n аминокислотных остатков n − 1 пептидных связей. Формальное образование цепи из свободных аминокислот сопровождается потерей n − 1 молекул воды. Для циклической цепи подсчёт другой.

При полном гидролизе пептидные связи разрываются с участием воды. В зависимости от среды продукты представлены разными кислотно-основными формами аминокислот. Поэтому гидролиз не следует описывать просто изменением формы без разрушения связей.

Уровни организации белка

Белок может содержать одну или несколько полипептидных цепей и дополнительные небелковые компоненты. Его свойства зависят от последовательности остатков и пространственной организации.

Водородные связи важны для вторичной структуры. В общей укладке участвуют также гидрофобные взаимодействия, ионные притяжения и, у ряда белков, дисульфидные связи между остатками цистеина. Нельзя свести устойчивость белка к одному виду связи.

Белки выполняют структурные, транспортные, каталитические и другие функции. Многие ферменты — белки, но утверждение «каждый биологический катализатор обязательно белок» слишком широко: известны каталитически активные РНК.

Денатурация и качественный признак

Нагревание и изменения среды могут нарушить пространственную организацию белка — вызвать денатурацию и потерю характерной функции. Она обычно не означает массового разрыва пептидного остова. При определённых условиях структура может восстановиться, но обратимость не гарантирована: возможны агрегация и другие изменения.

Биуретовая проба основана на образовании окрашенного, обычно фиолетового комплекса Cu(II) в щелочной среде с веществами, имеющими подходящие пептидные фрагменты. Для обычных пептидов характерен положительный результат начиная с двух пептидных связей. Проба не является исключительным доказательством целого белка: её могут давать более короткие пептиды и некоторые другие вещества.

Три разобранных примера

1. Как меняется заряд глицина?

У цвиттер-иона заряды +1 и −1 дают сумму 0. Присоединение H⁺ к COO⁻ оставляет суммарный +1; удаление H⁺ из NH₃⁺ при действии основания оставляет −1. Формула углеродного скелета сохраняется.

2. Молярная масса дипептида

Молярная масса глицина приблизительно 75 г/моль. При образовании глицилглицина из двух молекул отщепляется одна вода:

M(дипептида) ≈ 2 · 75 − 18 = 132 г/моль.

Складывать массы свободных аминокислот без вычитания воды было бы неверно.

3. Вода для гидролиза

Одна линейная молекула гексапептида содержит шесть остатков и пять пептидных связей. Для полного гидролиза 0,10 моль таких молекул:

n(H₂O) = 5 · 0,10 = 0,50 моль; m(H₂O) ≈ 9,0 г.

Общее количество аминокислотных молекул в продуктах равно 0,60 моль; их состав зависит от исходной последовательности.

Частые ошибки

• Считать суммарный нулевой заряд отсутствием любых заряженных групп.
• Приписывать всем аминокислотам одну изоэлектрическую точку.
• Забывать порядок остатков при сравнении пептидов.
• Отождествлять денатурацию, гидролиз и необратимость.

Пять заданий

1. Является ли NH₂CH₂CH₂COOH α-аминокислотой?
2. Каков суммарный заряд показанного цвиттер-иона глицина?
3. Найдите молярную массу дипептида из глицина и аланина, если их массы 75 и 89 г/моль.
4. Сколько пептидных связей в линейном тетрапептиде и сколько воды формально расходуется при полном гидролизе одного моля?
5. Почему денатурация не обязательно означает превращение белка в свободные аминокислоты?

Ответы с объяснениями

1. Нет: аминогруппа находится не при соседнем с COOH атоме C, а через один. Это β-аминокислота.
2. Ноль: +1 + (−1) = 0. Внутренние заряженные фрагменты при этом сохраняются.
3. При одной пептидной связи отщепляется одна вода:

   M ≈ 75 + 89 − 18 = 146 г/моль.

   Порядок остатков может различаться при том же составе.
4. Три связи и три моля воды на моль исходного линейного тетрапептида; образуются четыре моля аминокислотных молекул.
5. Может нарушаться пространственная организация при сохранённом пептидном остове. Свободные аминокислоты возникают при соответствующем полном гидролизе.

Связанные темы и источники

Повторите карбоновые кислоты и образование макромолекул; сравните углеводы.

Для проверки фактов: OpenStax — пептиды и белки и структура и денатурация.